Blog de Carmen 

En esta entrada os presento el tema de las proteínas visto en clase recientemente.

Comenzaré explicando los diferentes puntos del esquema general de las proteínas donde añadiré imágenes que os ayudarán a comprender mejor el temario.

Terminaré con mis respuestas de las preguntas de repaso de PAU y de las preguntas de las proteínas situadas en la Misión 5.

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, estos, están formados químicamente por C, H, O, N y en ocasiones S.

Presentan un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), una cadena lateral y un átomo de H. Todos estos componentes están unidos al C2, que es un carbono quiral y es denominado también como carbono α (alfa).

Esta es su estructura:

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Existen 20 aminoácidos proteicos (¡aunque proteínas hay miles!) de los cuales 8 de ellos NO pueden ser sintetizados por nuestro organismo, por lo que deben ser ingeridos en la dieta. Son los llamados AMINOÁCIDOS ESENCIALES.

ANOTACIÓN: si tenemos en cuenta el periodo de lactancia, el número de los aminoácidos esenciales aumentaría a 9.

Las PROPIEDADES de los aminoácidos son:

- Sólidos.

- Solubles en H2O.

- Cristalizadores.

- + o - incoloros.

- Punto de fusión elevado.

- Actividad óptica: pueden desviar La Luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda.

- Presentan dos configuraciones espaciales: D y L (según la orientación del grupo amino).

- Carácter anfótero ( pueden comportarse como ácido o base, regulando de esta forma el pH.)

Para formar PROTEÍNAS los aminoácidos forman cadenas uniéndose entre si mediante enlaces covalentes, denominados ENLACES PEPTÍDICOS ( tienen lugar entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente aminoácido, perdiéndose un molécula de H2O). Es un enlace rígido que impide que la molécula gire libremente, además es un enlace covalente.

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS ( pueden tener hasta 4 niveles de organización):

• ESTRUCTURA PRIMARIA: es la secuencia lineal de aminoácidos que componen la proteína, caracterizada por su disposición en zigzag. ¡ESTÁ PRESENTE EN TODAS LAS PROTEÍNAS! Enlaces: covalentes y peptídicos.

• ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la disposición espacial adoptada por la estructura primaria para poder ser estable. Dependiendo de los aa, las condiciones de tensión y de temperatura y del número de puentes de hidrógeno se pueden formar tres tipos de estructuras secundarias:

1. α- hélice : cadena proteica con estructura primaria que se enrolla en espiral sobre sí misma de forma dextrógira. Enlaces: peptídicos, covalentes y de H intracatenarios.

2. Conformación β : conservan su estructura primaria en zigzag, formando una lámina muy estable mediante enlaces de H intercaternarios. Enlaces: enlaces de H intercaternarios, covalentes y peptídicos.

3. Hélice de colágeno: estructura muy rígida que se enrrolla de forma levógira y es algo más alargada que la alfa hélice. Enlaces : covalentes y enlaces de H.

• ESTRUCTURA TERCIARIA: es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma. Enlaces: enlaces de H, atracciones electroestáticas, atracciones hidrofóbicas, fuerzas de Van Der Waals y puentes disulfulfuro. Según la estructura terciaria se pueden distinguir 2 tipos de proteínas, las proteínas globulares y las fibrosas o filamentosas.

• ESTRUCTURA CUATERNARIA: es la estructura que presentan aquellas proteínas constituidas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas por enlaces débiles, no covalentes y en ocasiones enlaces didulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

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CLASIFICACIÓN PROTEÍNAS:

• Holoproteínas: formadas unicamente por aminoácidos. - Proteínas fibrosas o filamentosas: con estructuras simples, insolubles en agua y poseen funciones estructurales o protectoras. Se encuentran en animales. - Proteínas globulares: son más complejas solubles en agua y disolventes polares y son las principales responsables de la actividad biológica de la célula.

• Heteroproteínas : formadas por aminoácidos y otras moléculas, a esas otras moléculas se les denominan grupos prostéticos. - Cromoproteínas:el grupo prostético es un pigmento. - Nucleoproteínas: el grupo prostético es un ácido nucleico. - Glucoproteínas: el grupo profético es un glúcido. - Fosfoproteínas: el grupo prostético es un ácido fosfórico. - Lipoproteínas: el grupo profético es un lípido.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS:

1. SOLUBILIDAD: los radicales polares establecen enlaces de hidrógeno con el agua y precipitan. Las proteínas fibrosas son en general insolubles en agua.

2. DESNATURALIZACIÓN: rotura de enlaces que mantienen el estado nativo de la proteína.

3. ESPECIFICIDAD: puede ser de función o de especie.

4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA: debido al comportamiento anfótero pueden comportarse como ácidos o como bases, amortiguando las variaciones de pH del medio en el que se encuentren.

FUNCIONES PROTEÍNAS:

1. RESERVA.

2. TRASNPORTE.

3. CONTRÁCTIL.

4. PROTECTORA O DEFENSIVA.

5. TRANSDUCCIÓN DE SEÑALES.

6. HORMONAL.

7. ESTRUCTURAL.

8. ENZIMÁTICA.

9. HOMEOSTÁTICA.

10. DE RECONOCIMIENTO DE SEÑALES QÚIMICAS.

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